Меню

Химический состав мышц белки

Химический состав мышечной ткани

В мышечной ткани содержится 72-80% воды, 20-28% приходится на долю сухого остатка, в основном – белков. Помимо белков, в состав сухого остатка входят гликоген и иные углеводы, липиды и некоторые другие соединения.

Классификацию мышечных белков можно представить следующей схемой:

Рис.1 Классификация мышечных белков.

К белкам сарколеммы относятся: липопротеиды, коллаген, эластин. Они не растворимы в воде, обеспечивают избирательную проницаемость для ионов и молекул, а также эластичность и прочность.

В состав саркоплазмы входят белки-ферменты гликолиза; дыхательный пигмент миоглобин, который обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин; белки-ферменты, катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, ферменты белкового и липидного обмена.

Белки ядер – это гистоны, которые входят в состав хромосом. Основная роль этих белков – участие в передаче наследственной информации.

Белки митохондрий – ферменты цикла Кребса, дыхательной цепи и β-окисления жирных кислот.

К группе миофибриллярных белков относят белки, тесно связанные с сократительной функцией мышц: актин, миозин, тропомиозин, тропонин.

Миозинобразует толстые протофибриллы, его количество составляет 50-55% сухой массы миофибрилл. Он обладает АТФ-азной активностью, т.е. способен катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия, высвобождающаяся в ходе этой ферментативной реакции, превращается в механическую энергию мышечного сокращения.

Актин образует тонкие протофибриллы. Он существует в двух способных переходить друг в друга формах: глобулярный (Г-актин) и фибриллярный (Ф-актин). При мышечной деятельности в присутствии ионов К + и Мg 2+ глобулярный актин переходит в фибриллярный, который легко объединяется с миозином. В покое молекулы актина и миозина между собой не взаимодействуют.

Тропонин и тропомиозин – водорастворимые фибриллярные белки. При отсутствии ионов Са 2+ они блокируют связывание актина с миозином.

Таким образом, основныефункции мышечных белков:

Помимо белков в мышцах значительная часть сухого остатка приходится на долю небелковых веществ. Основные небелковые вещества представлены на рис. 2.

Рис.2 Небелковые вещества мышц.

В состав мышц входит ряд азотсодержащих веществ: АТФ, АДФ, АМФ, нуклеотиды, креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др. Креатин и креатинфосфат составляют около 60% небелковых веществ мышц. В мышцах встречаются свободные аминокислоты, среди которых в наибольшем количестве представлены глутаминовая кислота и ее амид (глутамин). В состав клеточных мембран мышечной ткани входит ряд фосфоглицеридов, которые принимают участие в обменных процессах (в качестве субстратов тканевого дыхания). Другие азотсодержащие вещества (мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин и др.) встречаются в мышцах в небольшом количестве и являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена.

Основным углеводом мышц является гликоген, концентрация которого колеблется от 0,3% до 2 % и выше. Свободной глюкозы в мышцах очень мало, а молочная, пировиноградная и другие карбоновые кислоты образуются в процессе расщепления аминокислот и глюкозы.

Состав минеральных солей в мышцах разнообразен. Из катионов больше всего натрия и калия. Калий сосредоточен главным образом внутри мышечных волокон, а натрий – преимущественно в межклеточном веществе. Значительно меньше в мышцах магния, кальция и железа. В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, алюминий, никель, бор, цинк.

Основным фосфоросодержащим веществом мышц является АТФ – главный источник энергии для мышечного сокращения. Среди других макроэргических веществ, содержащих фосфатные группы, нужно отметить: АТФ, АМФ, креатинфосфат, нуклеотиды НАД и ФАД. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК также относятся к соединениям, содержащим фосфор.

Липиды мышечной ткани представлены нейтральными липидами (жирами), глицерином, фосфолипидами, холестерином. Всего на их долю приходится порядка 1% мышечной массы. Липиды входят в состав сарколеммы и участвуют в обеспечении энергией мышечного сокращения при достаточном поступлении кислорода.

В составе мышечной ткани с возрастом происходят значительные изменения. Эмбриональная мышца отличается по химическому составу от скелетной мускулатуры взрослых людей. В мышце с возрастом уменьшается содержание воды и увеличивается количество белка. По мере взросления в мышце возрастает количество высокоэнергетических соединений (АТФ и креатинфосфата). Ансерин и карнозин появляются в мышечной ткани в строго определенный период онтогенеза. Время появления этих дипептидов связано с формированием рефлекторной дуги, обеспечивающей возможность двигательного рефлекса, появлением Са 2+ чувствительности актомиозина и началом работы ионных насосов.

Читайте также:  Спазм лестничных мышц лечение

Источник

Химический состав мышечной ткани

В мышечной ткани человека содержится 72–80% воды и 20–28% сухого остатка от массы мышцы. Вода входит в состав большинства клеточных структур и служит растворителем для многих веществ. Большую часть сухого остатка образуют белки и другие органические соединения (табл. 2).

Рис. 4. Схема расположения Т-систем и саркоплазматического
ретикулума в мышечном волокне

Химический состав скелетных мышц млекопитающих

Компонент % на сырую массу Компонент % на сырую массу
Вода 72–80 АТФ 0,25–0,40
Сухой остаток: 20–28 карнозин 0,20–0,30
белки 16,50–20,90 карнитин 0,02–0,05
гликоген 0,30–3,00 ансерин 0,09–0,15
фосфолипиды 0,40–1,00 свободные аминокислоты 0,10–0,70
холестерин 0,06–0,20 молочная кислота 0,01–0,02
креатинфосфат 0,20–0,55 зола 1,00–1,50
креатин 0,003–0,005

Основные белки мышц

Среди белков мышечной ткани выделяют три основные группы: саркоплазматические белки, на долю которых приходится около 35%, миофибриллярные белки, составляющие около 45%, и белки стромы, количество которых достигает 20%.

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-фермен­ты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается не выясненой.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин, α- и β-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц и составляет около 55% общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка – около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 5).

В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500–2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 5). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Рис. 5. Схема строения молекулы миозина (а), миозинового пучка (б)
и миозиновой толстой нити (в)

Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями миозина в сокращающейся мышце. Посредством ионов Mg 2+ миозин способен присоединять молекулы АТФ и АДФ, а также взаимодействовать с молекулами актина, находящимися в составе тонких нитей миофибрилл.

Актин – второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 6). Известны две его формы – глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин – это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25% общей массы мышечного белка.

F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения.

Рис. 6. Схема строения актиновой, или тонкой нити

Читайте также:  Какие мышцы и в какие дни тренировать в фитнес

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие минорные белки – тропомиозин, тропонины, актинины.

Тропомиозин (Тм) – это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити (см. рис. 6). На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин (Тн) является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц – ТнТ, ТнI и ТнС. Тропонин Т(ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (ТнI) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов – ТнС, ТнI и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл.

Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышцы.

Небелковые компоненты мышц

В состав сухого остатка мышц наряду с белками входят и другие вещества, среди которых выделяют азотсодержащие, безазотистые экстративные вещества и минеральные вещества.

К азотсодержащим веществам скелетных мышц относятся АТФ и продукты ее расщепления – АДФ и АМФ, а также креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др.

АТФ, содержащаяся в количестве 0,25-0,40%, и креатинфосфат, количество которого колеблется в пределах 0,4-1,0%, являются источниками энергии мышечного сокращения. Продукты их распада – АДФ, АМФ и креатин – оказывают регулирующее действие на обмен веществ в мышцах. Карнозин является дипептидом и участвует в переносе фосфатных групп, стимулирует работу ионных насосов, увеличивает амплитуду мышечного сокращения, которые снижаются при утомлении и этим способствуют восстановлению работоспособности. Карнитин участвует в переносе жирных кислот – важных энергетических источников – через мембраны митохондрий и тем самым способствует их окислению и энергообразованию.

В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд азотсодержащих фосфолипидов: фосфатидилхолин (лецитин), фосфатидилэтаноламин (кефалин), фосфатидилсерин и др. фосфолипиды участвуют в обменных процессах, являясь поставщиками холина и жирных кислот – субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества – мочевина, мочевая кислота, пуриновые основания (аденин, гуанин) – являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена и встречаются в мышцах в небольших количествах.

К безазотистым соединениям мышечной ткани относится гликоген, который находится в саркоплазме в свободном или связанном с белками состоянии и используется в мышцах как основной энергетический субстрат при напряженной работе. Количество его в зависимости от пищевого рациона питания и степени тренированности колеблется от 0,3 до 3,0% общей массы мышц. При тренировке увеличивается главным образом количество свободного гликогена.

В мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов – гексозофосфаты, пировиноградная и молочная кислоты.

Из липидов в мышечной ткани обнаруживаются триглицериды в виде капелек жира, а также холестерин.

В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, железо, никель, бор, цинк и др. Они являются либо структурными компонентами сложных белковых молекул, либо активаторами ферментов. Все минеральные вещества играют важную роль в регуляции различных биохимических процессов в мышцах.

Источник

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Государственное бюджетное образовательное учреждение

Высшего профессионального образования

«Новосибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения и социального развития Российской Федерации

(ГБОУ ВПО НГМУ Минздравсоцразвития России)

ПЕДИАТРИЧЕСКИЙ ФАКУЛЬТЕТ

Кафедра медицинской химии

В.И.Шарапов, Н.В.Шинкарёва

БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСОБЕННОСТИ МЕТАБОЛИЗМА В МЫШЕЧНОЙ, НЕРВНОЙ И СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНЯХ

Учебное пособие

Для студентов 2-го курса лечебного, педиатрического, стоматологического и медико-профилактического факультетов

Читайте также:  Как подтянуть боковые мышцы спины для женщины

Шарапов В.И., Шинкарева Н.В.

Биохимические особенности метаболизма в мышечной,

нервной и соединительной тканях. – Изд. испр. доп.- Новосибирск, НГМУ.- 2012.- 45с.

В настоящем учебно-методическом пособии рассмотрены основные функции, особенности строения, представлен химический состав мышечной, нервной и соединительной ткани в соответствии с программой по биологической химии. Рассмотрены особенности обмена веществ и представлены биохимические показатели, отражающие функциональное состояние данных тканей.

Учебно-методическое пособие может быть использовано для подготовки к практическим занятиям, коллоквиумам и экзамену. Пособие предназначено для студентов 2-3 курса всех факультетов очной формы обучения.

Тестовые задания предназначены для контроля уровня знаний студентов по теме «Биохимические особенности метаболизма в тканях»

О.Р. Грек, д.м.н., профессор, заведующий кафедрой фармакологии НГМУ,

А.А. Зубахин, д.м.н., профессор кафедры патологической физиологии и клинической патофизиологии НГМУ

Переработанное пособие утверждено на заседании кафедры медицинской химии

(протокол № 8 от 14.11.2011г.)

Утверждено и рекомендовано к печати ЦМК по физиологии

(протокол № 2 от 18 января 2012г.)

© Шарапов В.И., Шинкарева Н.В.

медицинский университет, 2012 г.

С О Д Е Р Ж А Н И Е

РАЗДЕЛ I – « Биохимия мышечной ткани»

3. ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ……………………………………..4

4. ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ В МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ…………. 5

6. МЕХАНИЗМЫ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ……………………………. 10

7.БИОХИМИЧЕСКИЕ ПОКАЗАТЕЛИ КРОВИ И МОЧИ, ОТРАЖАЮЩИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ СОСТОЯНИЕ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ……………………………..13

8. ОСНОВНЫЕ НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ РАЗЛИЧНЫХ ВИДОВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ…………………………………………………………………………15

РАЗДЕЛ – II «Биохимия нервной ткани»

2.ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ НЕРВНОЙ ТКАНИ………………………………. 17

3.ОБМЕН ВЕЩЕСТВ И ЭНЕРГИИ В НЕРВНОЙ ТКАНИ………………. 20

5.СПИНОМОЗГОВАЯ ЖИДКОСТЬ – КАК ДИАГНОСТИЧЕСКИЙ ПОКАЗАТЕЛЬ СОСТОЯНИЯ НЕРВНОЙ ТКАНИ………………………. 27

РАЗДЕЛ – III «Биохимия соединительной ткани»

1.ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ…………………………………………………………………………………………..29

2.ФУНКЦИИ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ…………………………………………….29

3.СОСТАВ И СТРОЕНИЕ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ……………………………. 29

РАЗДЕЛ – IV – Тестовые задания и ситуационные задачи……………………………..42

РАЗДЕЛ – 1

Биохимия мышечной ткани

Мышечная ткань занимает первое место по объему среди других тканей человека. На ее долю при рождении приходится чуть меньше 25%, у людей среднего возраста — более 40%, а у пожилых — чуть меньше 30% общей массы тела.

ФУНКЦИИ МЫШЦ

1.передвижение тела в пространстве;

2.перемещение частей тела относительно друг друга;

4.обеспечивают работу сердечно-сосудистой, дыхательной, мочеполовой, желудочно-кишечной системы;

6.механическая защита внутренних органов;

7.депо аминокислот, т.к. содержат много белков.

8.депо воды и солей.

МЫШЕЧНОЕ ВОЛОКНО

Классификация мышечных волокон

Мышечные волокна делят на 3 вида: скелетные, гладкие и миокард.

I. Скелетные волокна

1). Фазные (они генерируют потенциал действия);

б). Медленные (красные);

2). Тонические (не генерируют полноценный потенциал действия).

II. Гладкие волокна

1. Тонические. Не способны развивать быстрые сокращения.

2. Фазно-тонические. Способны развивать быстрые сокращения.

III. Миокард

Двигательная единица – это совокупность образований – нейрон и все мышечные волокна (обычно 10-1000), которые этот нейрон через свои аксоны иннервирует.

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Мышечные белки

1. Сократительные (миофибриллярные) белки.Основными сократительными белками являются миозин (55% от общей массы белка)и актин (25% от общей массы белка). Также в мышцах содержатся тропомиозин и тропонины Т, I и С. Тропомиозин имеется во всех мышцах, а тропонины есть только в поперечнополосатых мышцах. В гораздо меньшем количестве в мышечных волокнах присутствуют белки α- и β-актинин, десмин, коннектин (титин) и виментин. Упаковка сократительных бел­ков в мышце сравнима с упаковкой атомов и молекул в составе кристалла.

2. Саркоплазматические белки. В саркоплазме мышц содержатся глобулины X, миогены, миоглобин, нуклеопротеиды и ферменты. В миокарде содержится много АСТ, АЛТ, ЛДГ1,2, КФК МВ. В скелетной мышце содержится много ЛДГ3,4, КФК ММ.

3. Белки стромы. Белки стромы мышечной ткани представлены в основном коллагеном и эластином.

Источник

Adblock
detector