Химический состав мышц животного

Химический состав мышечной ткани

В мышечной ткани содержится 72-80% воды, 20-28% приходится на долю сухого остатка, в основном – белков. Помимо белков, в состав сухого остатка входят гликоген и иные углеводы, липиды и некоторые другие соединения.

Классификацию мышечных белков можно представить следующей схемой:

Рис.1 Классификация мышечных белков.

К белкам сарколеммы относятся: липопротеиды, коллаген, эластин. Они не растворимы в воде, обеспечивают избирательную проницаемость для ионов и молекул, а также эластичность и прочность.

В состав саркоплазмы входят белки-ферменты гликолиза; дыхательный пигмент миоглобин, который обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин; белки-ферменты, катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, ферменты белкового и липидного обмена.

Белки ядер – это гистоны, которые входят в состав хромосом. Основная роль этих белков – участие в передаче наследственной информации.

Белки митохондрий – ферменты цикла Кребса, дыхательной цепи и β-окисления жирных кислот.

К группе миофибриллярных белков относят белки, тесно связанные с сократительной функцией мышц: актин, миозин, тропомиозин, тропонин.

Миозинобразует толстые протофибриллы, его количество составляет 50-55% сухой массы миофибрилл. Он обладает АТФ-азной активностью, т.е. способен катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н₃РО₄. Химическая энергия, высвобождающаяся в ходе этой ферментативной реакции, превращается в механическую энергию мышечного сокращения.

Актин образует тонкие протофибриллы. Он существует в двух способных переходить друг в друга формах: глобулярный (Г-актин) и фибриллярный (Ф-актин). При мышечной деятельности в присутствии ионов К + и Мg 2+ глобулярный актин переходит в фибриллярный, который легко объединяется с миозином. В покое молекулы актина и миозина между собой не взаимодействуют.

Тропонин и тропомиозин – водорастворимые фибриллярные белки. При отсутствии ионов Са 2+ они блокируют связывание актина с миозином.

Таким образом, основныефункции мышечных белков:

Помимо белков в мышцах значительная часть сухого остатка приходится на долю небелковых веществ. Основные небелковые вещества представлены на рис. 2.

Рис.2 Небелковые вещества мышц.

В состав мышц входит ряд азотсодержащих веществ: АТФ, АДФ, АМФ, нуклеотиды, креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др. Креатин и креатинфосфат составляют около 60% небелковых веществ мышц. В мышцах встречаются свободные аминокислоты, среди которых в наибольшем количестве представлены глутаминовая кислота и ее амид (глутамин). В состав клеточных мембран мышечной ткани входит ряд фосфоглицеридов, которые принимают участие в обменных процессах (в качестве субстратов тканевого дыхания). Другие азотсодержащие вещества (мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин и др.) встречаются в мышцах в небольшом количестве и являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена.

Основным углеводом мышц является гликоген, концентрация которого колеблется от 0,3% до 2 % и выше. Свободной глюкозы в мышцах очень мало, а молочная, пировиноградная и другие карбоновые кислоты образуются в процессе расщепления аминокислот и глюкозы.

Состав минеральных солей в мышцах разнообразен. Из катионов больше всего натрия и калия. Калий сосредоточен главным образом внутри мышечных волокон, а натрий – преимущественно в межклеточном веществе. Значительно меньше в мышцах магния, кальция и железа. В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, алюминий, никель, бор, цинк.

Основным фосфоросодержащим веществом мышц является АТФ – главный источник энергии для мышечного сокращения. Среди других макроэргических веществ, содержащих фосфатные группы, нужно отметить: АТФ, АМФ, креатинфосфат, нуклеотиды НАД и ФАД. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК также относятся к соединениям, содержащим фосфор.

Липиды мышечной ткани представлены нейтральными липидами (жирами), глицерином, фосфолипидами, холестерином. Всего на их долю приходится порядка 1% мышечной массы. Липиды входят в состав сарколеммы и участвуют в обеспечении энергией мышечного сокращения при достаточном поступлении кислорода.

В составе мышечной ткани с возрастом происходят значительные изменения. Эмбриональная мышца отличается по химическому составу от скелетной мускулатуры взрослых людей. В мышце с возрастом уменьшается содержание воды и увеличивается количество белка. По мере взросления в мышце возрастает количество высокоэнергетических соединений (АТФ и креатинфосфата). Ансерин и карнозин появляются в мышечной ткани в строго определенный период онтогенеза. Время появления этих дипептидов связано с формированием рефлекторной дуги, обеспечивающей возможность двигательного рефлекса, появлением Са 2+ чувствительности актомиозина и началом работы ионных насосов.

Источник

Химический состав мышц животного

МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ ЖИВОТНЫХ

Химический состав мышечной ткани

Химический состав мышечной ткани сложен и включает воду, органические и неорганические вещества. Главным компонентом органических веществ в мышце являются белки.
Распределение белков в структурных элементах мышцы показано в виде схемы (рис. 5.4).

Рис. 5.4. Состав белков мышечной ткани

Белковые вещества составляют 60-80 % сухого остатка мышечной ткани. Из них построены структурные компоненты клеток и межклеточного вещества. Белки мышечной ткани влияют не только на пищевую и биологическую ценность мяса, но и предопределяют состояние физико-химических, структурно-механических и технологических показателей сырья (липкость, вязкость, водосвязывающая способность, pH и т.п.) и готовой продукции (сочность, нежность, выход). Они различны по аминокислотному составу, строению, биологическим функциям, физико-химическим показателям, в том числе растворимости. Растворимые белки входят, в основном, в состав плазмы, солерастворимые образуют миофибриллы. Нерастворимые в водно-солевых растворах фракции условно называют белками стромы, в состав которых входят белки сарколеммы, ядер и внутриклеточные соединительнотканные белки.

Белки саркоплазмы. Миоген, глобулин X, миоальбумин, миоглобин — составляет около 40 % мышечных белков. Все они, за исключением миоглобина, являются сложными смесями белковых веществ, близких по физико-химическим и биологическим свойствам. Белки саркоплазмы относятся к глобулярным белкам, они водорастворимы, в основном полноценны и хорошо усваиваются (табл. 5.2).

Таблица 52. Основные показатели белков саркоплазмы

Молекуляр­ная масса

pH изоэлекгри- ческой точки

Температура коагуляции, °С

Содержание белка (в % к общему количеству белков)

Миоген, миоалъбумин и глобулин X относятся к простым белкам. В состав фракции миогенов входят многие ферменты мышечной ткани, функции которых связаны с превращениями углеводов и других веществ.

Миоглобин — один из наиболее важных белков, так как обусловливает красную окраску мышечной ткани.

Миоглобин участвует в передаче кислорода, поставляемого кровью, клеткам мышечной ткани. Он легко соединяется с газами, образуя производные, имеющие различную окраску. Вопросы формирования окраски мяса изложены далее.

Белки миофибрилл — актин, миозин, актомиозин, тропомиозин, тропо-нин и др. играют главную роль в двигательной функции организма и потому называются сократительными. Это преимущественно фибриллярные белки.

Таблица 53. Основные показатели белков миофибрилл

Содержание белка (в % к общему количеству белков)

Устойчив при нагреве до 100 С С

Миозин составляет основную часть белковых веществ мышечного волокна и является наиболее важным функциональным белком мышечной ткани. Миозин — полноценный белок, хорошо усваивается.

Молекула миозина представляет собой длинную фибриллярную нить с глобулярной головкой и построена из двух больших и двух малых поли-пептидных цепей (рис. 5.5). Большие полипептидные цепи, свернутые в а — спираль, закручены относительно одна другой и образуют двойную спираль. На конце молекулы миозина две более короткие полипептидные цепочки присоединены к спирали и как бы продолжают ее. Они не связываются в

общую спираль, а находятся в свободном состоянии, образуя шарообразное утолщение — головку.

Большое количество полярных групп, а также фибриллярная форма молекулы обусловливают высокую гидратацию миозина и его способность связывать большое количество воды, а также ионы калия, кальция и магния.

Особенностью миозина является его способность расщеплять АТФ на АДФ и Н3РО4, т.е. он наделен ферментативной активностью, которую называют АТФ-аз-ной активностью. АТФ-азная активность этого белка проявляется только при определенной концентрации ионов кальция.

Молекулы миозина легко соединяются между собой и с другими белками, в частности с актином они образуют соединение актомиозин.

Актин может существовать в двух формах: глобулярной — Г-актин и фибриллярной — Ф-актин. В растворах с низкой ионной силой актин существует в виде шаровидного Г-актина с молекулярной массой 47000. При повышении ионной силы Г-актин полимеризуется в Ф-актин. Полимеризация ускоряется в присутствии аденозинфосфата (АТФ), ионов Mg2+.

Ф-актин состоит из двух Г-активных цепей, образующих двойную спираль (рис. 5.6), в каждой спирали по 200-300 глобул-бусинок.
По аминокислотному составу актин относится
к полноценным белкам.

Актомиозин; Это сложный комплекс, состоящий из двух белков — актина и миозина. При его образовании молекулы миозина прикрепляются своими головками к бусинкам актина через SH-группы миозина и ОН-группы актина. Поскольку цепь Ф-актина содержит много молекул Г-актина, каждая нить Ф-актина может связывать большое количество миозина.

Отличительные особенности молекул миозина: высокая водосвязующая способность; ферментативная (АТФ-азная) активность; ассоциация друг с другом; взаимодействие с актином и другими белками; способность связывать ионы Са, КMg:

Соотношение актина и миозина в комплексе может быть различным, по­этому молекулярная масса актомиозина колеблется в широких пределах. Формирование комплекса сопровождается увеличением вязкости раствора, которая зависит от соотношения актина и миозина: чем больше содержится актина, тем выше вязкость.

Диссоциация актомиозина на актин и миозин происходит под действи­ем АТФ, а также при высокой концентрации солей.

Тропомиозин содержится в тонких нитях миофибрилл. Он растворим в воде, но из мышечной ткани не извлекается. Его характерной особенностью является устойчивость к денатурации.

Тропомиозин состоит из двух полипептидных цепей, которые образуют двойную спираль. Тропомиозин может образовывать комплексы с Ф-акти- ном и участвует в сокращении мышц. Тропомиозин относится к неполно­ценным белкам из-за отсутствия триптофана.

Кроме актина, миозина, актомиозина и тропомиозина в миофибриллах присутствуют также в небольших количествах тропонин, альфа- и бета-ак- тинин, М- и С-протеин, десмин.

Белки стромы Представлены в основном соединительно-тканными бел­ками — коллагеном, эластином, ретикулином, а также гликопротеидами — муцинами и мукоидами. Эти белки извлекаются щелочными растворами. Структуры и свойства белков будут рассмотрены ниже.

Вода, входящая в состав мышечной ткани является не только раствори­телем реагирующих веществ, но и сама участвует во многих реакциях обме­на. В тканях вода находится как в прочносвязанной форме — главным обра­зом с белками, так и в слабо связанном состоянии (6-15 % от массы ткани).

Липиды мышечной ткани входят в структурные элементы мышечного волокна. Они содержатся в саркоплазме мышечного волокна и в межклеточ­ном пространстве, между пучками мышц в прослойках соединительной тка­ни. Содержание их в мышечной ткани невелико и колеблется в зависимо­сти от вида, возраста, упитанности, пола животного и других факторов. Некоторые из них способствуют проявлению активности ряда ферментов, другие выполняют роль энергетического материала, резерва, выделяя при окислении энергию.

Углеводы представлены в мышечной ткани в основном гликогеном, важнейшим источником энергии. Распад гликогена в послеубойный период обуславливают такие биохимические изменения мяса, как посмертное око­ченение, созревание. Часть гликогена мышечного волокна связана с белка­ми, часть находится в свободном состоянии.

К азотистым экстрактивным веществам мяса относятся вещества двух групп: вещества одной группы при жизни животного выполняют специфиче­ские функции организма в процессе обмена веществ и энергии, вещества дру­гой группы представляют собой промежуточные продукты обмена веществ.

Различают азотистые и безазотмстые экстрактивные вещества. К безазо-тистым относятся углеводы и продукты их обмена (глюкоза, мальтоза, молочная, пировиноградная, янтарная и другие органические кислоты), а также витамины и органические фосфаты.

К азотистым экстрактивным веществам относятся конечные (мочевина, мочевая кислота, аммонийные соли и др.) и промежуточные (нуриновые основания, аминокислоты и др.) продукты белкового обмена.

Содержание отдельных азотистых экстрактивных веществ в мышечной ткани (в % на сырую ткань) показано в табл. 5.4.

После убоя животного азотистые экстрактивные вещества, продукты их превращения участвуют в создании специфического аромата и вкуса созревшего мяса.

Минеральный состав мышечной ткани разнообразен. Особенно много содержится калия и фосфора. Минеральные вещества находятся в растворенном состоянии, а также в связанной с белками форме. Для активной деятельности мышц в процессах сокращения и расслабления важную роль играют кальций, калий и магний.

В составе мышечной ткани имеются почти все водорастворимые витамины, кроме витамина С.

Таблица 5.4. Содержание азотистых экстрактивных вегцеств в мышечной

Источник

Химический состав мышечной ткани

В мышечной ткани человека содержится 72–80% воды и 20–28% сухого остатка от массы мышцы. Вода входит в состав большинства клеточных структур и служит растворителем для многих веществ. Большую часть сухого остатка образуют белки и другие органические соединения (табл. 2).

Рис. 4. Схема расположения Т-систем и саркоплазматического
ретикулума в мышечном волокне

Химический состав скелетных мышц млекопитающих

Основные белки мышц

Среди белков мышечной ткани выделяют три основные группы: саркоплазматические белки, на долю которых приходится около 35%, миофибриллярные белки, составляющие около 45%, и белки стромы, количество которых достигает 20%.

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-фермен­ты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается не выясненой.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин, α- и β-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц и составляет около 55% общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка – около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 5).

В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500–2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 5). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Рис. 5. Схема строения молекулы миозина (а), миозинового пучка (б)
и миозиновой толстой нити (в)

Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями миозина в сокращающейся мышце. Посредством ионов Mg 2+ миозин способен присоединять молекулы АТФ и АДФ, а также взаимодействовать с молекулами актина, находящимися в составе тонких нитей миофибрилл.

Актин – второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 6). Известны две его формы – глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин – это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25% общей массы мышечного белка.

F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения.

Рис. 6. Схема строения актиновой, или тонкой нити

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие минорные белки – тропомиозин, тропонины, актинины.

Тропомиозин (Тм) – это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити (см. рис. 6). На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин (Тн) является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц – ТнТ, ТнI и ТнС. Тропонин Т(ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (ТнI) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов – ТнС, ТнI и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл.

Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышцы.

Небелковые компоненты мышц

В состав сухого остатка мышц наряду с белками входят и другие вещества, среди которых выделяют азотсодержащие, безазотистые экстративные вещества и минеральные вещества.

К азотсодержащим веществам скелетных мышц относятся АТФ и продукты ее расщепления – АДФ и АМФ, а также креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др.

АТФ, содержащаяся в количестве 0,25-0,40%, и креатинфосфат, количество которого колеблется в пределах 0,4-1,0%, являются источниками энергии мышечного сокращения. Продукты их распада – АДФ, АМФ и креатин – оказывают регулирующее действие на обмен веществ в мышцах. Карнозин является дипептидом и участвует в переносе фосфатных групп, стимулирует работу ионных насосов, увеличивает амплитуду мышечного сокращения, которые снижаются при утомлении и этим способствуют восстановлению работоспособности. Карнитин участвует в переносе жирных кислот – важных энергетических источников – через мембраны митохондрий и тем самым способствует их окислению и энергообразованию.

В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд азотсодержащих фосфолипидов: фосфатидилхолин (лецитин), фосфатидилэтаноламин (кефалин), фосфатидилсерин и др. фосфолипиды участвуют в обменных процессах, являясь поставщиками холина и жирных кислот – субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества – мочевина, мочевая кислота, пуриновые основания (аденин, гуанин) – являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена и встречаются в мышцах в небольших количествах.

К безазотистым соединениям мышечной ткани относится гликоген, который находится в саркоплазме в свободном или связанном с белками состоянии и используется в мышцах как основной энергетический субстрат при напряженной работе. Количество его в зависимости от пищевого рациона питания и степени тренированности колеблется от 0,3 до 3,0% общей массы мышц. При тренировке увеличивается главным образом количество свободного гликогена.

В мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов – гексозофосфаты, пировиноградная и молочная кислоты.

Из липидов в мышечной ткани обнаруживаются триглицериды в виде капелек жира, а также холестерин.

В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, железо, никель, бор, цинк и др. Они являются либо структурными компонентами сложных белковых молекул, либо активаторами ферментов. Все минеральные вещества играют важную роль в регуляции различных биохимических процессов в мышцах.

Источник