Меню

Механизм сокращения мышц микроструктура миофибрилла

Механизм сокращения мышц микроструктура миофибрилла

Для выяснения механизма превращения химической энергии гидролиза молекул АТФ в. механическую энергию сокращения мышечных волокон надо знать микроструктуру их сократительных элементов — миофибрилл. Поскольку миофибриллы состоят из одинаковых саркомеров, то достаточно знать детали структуры только одного саркомера.

Рис. 57. Схемы расположения в поперечном разрезе мышечного волокна толстых и тонких нитей саркомера (а) и спирального расположения голов миоаиповых молекул в толстой нити саркомера (б).

Электронно-микроскопические исследования Хаксли [164], Хансон и других ученых [8, 142] показали, что каждый саркомер состоит из большого числа параллельно уложенных нитей (фила-ментов) двух типов: толстых и тонких (см. рис. 56).

Толстые нити занимают центральную часть Осаркомера. Они имеют длину 1,5 мкм и диаметр около 150—170 А. В поперечном сечении толстые нити располагаются в виде гексагональной структуры на расстояниях около 450 А одна от другой. Торкие нити имеют длину около 1 мкм и диаметр примерно 60 А. Они начинаются от Z-пластинок и тянутся к центру саркомера, заканчиваясь у края -зоны -диска.

В области от краев А-дисков до -зоны тонкие нити расположены между толстыми нитями. При этом каждая толстая пить окружена шестью тонкими, каждая тонкая нить — тремя толстыми (рис. 57). Оси толстых нитей отстоят от осей тонких нитей примерно на 250 А. В электронных микроскопах высокого разрешения на толстых нитях вне -зоны можно наблюдать выступы, направленные к тонким нитям.

Толстые нити состоят из белков одного типа — миозина. Молекула миозина с молекулярной массой дальтон походрт на тонкий прут диаметром около 40 А и длиной 1600— 1700 А с двумя выступами на одном конце. Она составлена из двух полипептидных цепей, содержащих каждая примерно по 1800 аминокислотных остатков. Следовательно, это наиболее длинные из известных в настоящее время полипептидных цепей. На большом протяжении каждая полипептидная цепь имеет конформацию а-спирали. Обе цепи закручены относительно друг друга и образуют двухспиральную структуру (суперспираль). На одном конце миозиновой молекулы обе полипептидные цепи скручены в глобулы, которые называются головами миозиновой молекулы. Они имеют размеры 200 X 40 А. Длинный а-спиральный участок миозиновой молекулы называется хвостом (рис. 58). В головах миозиновой молекулы имеются очень важные ферменты, участвующие в биохимических процессах. В частности, они обладают АТФ-азной активностью [190, 211, 231].

Схема строения суперспирали молекулы миозина.

В толстой нити, имеющей форму сигары, содержится около 200—400 молекул миозина. Они укладываются так, что головы молекул направлены к обоим концам нити, а хвосты — к середине. В средних сечениях толстой нити наложены друг на друга 20—30 молекул. По окружности нити на всемоее протяжении, кроме средней части (Я-зоны), примерно на 100 А над поверхностью выступают шесть рядов голов миозиновых молекул. В каждом ряду имеется около 30 голов. Они расположены парами напротив тонких нитей (см. рис. 57, а). Каждая пара голов повернута на 120° относительно соседней пары. Расстояние между соседними головами, имеющими одинаковое направление, равно приблизительно 429 А. Таким образом, толстая нить образует структуру с винтовой осью третьего порядка. Важные сведения о периодической структуре мышечных волокон получены Хансон [145] при рентгеновских диффракционных исследованиях.

В состав тонких нитей входят три типа белков: актин, тропомиозин и тропонин. Основу тонкой нити составляет полимерная структура в виде двойной суперспирали, образованная глобулярными моленулами актина.

Отдельные молекулы актина называют -актином. Их молекулярная масса около дальтон и средние размеры 55 А. Эти молекулы цолимеризуются в двойную спираль при гидролизе молекул АТФ и наличии ионов . При гидролизе выделяются молекулы АДФ, которые связываются с молекулами G-актина [203]. Образующаяся длинная гибкая двойная слираль делает полуоборот на расстояниях 360—370 А. Она называется F-актином. Природа связей между молекулами G-актина в такой полимерной цепи изучена плохо. Некоторые исследователи считают, что в полимерной цепи F-актина молекулы G-актина образуют димеры с молекулярной массой 1200 дальтон и размерами А. Укладываются такие молекулы под углом так, что образуется период, равный 55 А.

Читайте также:  Кровоизлияние в мышцу ноги

Молекулы актина полярны. В полимерной цепи тонкой нити, расположенной с одной стороны Z-пластинки, они имеют одно направление, а в нити, расположенной с другой стороны Z-пластинки, — противоположное направление.

Рис. 59. Схема строения тонкой нити мышечного волокна: 1 — молекулы глобулярного актина; 2 — молекулы глобулярного тропомноаина; 3 — молекулы а-спирального тропомиозина.

Молекула тропомиозина имеет также, как молекула миозина, двухспиральную структуру — две а-спирали, скрученные друг относительно друга. На каждый оборот суперспирали приходится около 36 оборотов а-спирали. В отличие от молекул миозина молекулы тропомиозина не имеют голов и значительно короче — их длина 410 А и толщина 20 А. Молекулярная масса молекулы 130 000 дальтон. Молекулы полярны. В тонкой нити они располагаются вблизи двух желобков, имеющихся в двойной суперспирали, образованной молекулами G-актина (рис. 59). Присоединяясь конец к концу (с сохранением направлений дипольных моментов), они образуют две спиральные линии с радиусом около 30 А [119]. При этом период повторения молекул тропомиозина вдоль направления тонкой нити равен 395 А. Одна молекула тропомиозина охватывает семь глобулярных молекул актина.

Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех субъединиц [101]. Самая тяжелая, обозначаемая присоединяется к тропомиозину, меньшая — к актину. Наименьшая субъединица может присоединять кальций. Структура комплексов не установлена, так как они не образуют кристаллов. Располагаются молекулы тропонина по одной на каждой молекуле тропомиозина ближе к одному ее концу. Расстояние между соседними молекулами тропонина равно 400 А.

Источник

Механизм мышечных сокращений. Функции и свойства скелетных мышц

Сокращение мышц — это сложный процесс, состоящий из целого ряда этапов. Главными составляющими здесь являются миозин, актин, тропонин, тропомиозин и актомиозин, а также ионы кальция и соединения, которые обеспечивают мышцы энергией. Рассмотрим виды и механизмы мышечного сокращения. Изучим, из каких этапов они состоят и что необходимо для цикличного процесса.

Мышцы

Мышцы объединяются в группы, у которых одинаковый механизм мышечных сокращений. По этому же признаку они и разделяются на 3 вида:

Поперечно-полосатые мышцы входят в опорно-двигательный аппарат, являясь его частью, так как помимо них сюда входят сухожилия, связки, кости. Когда реализуется механизм мышечных сокращений, выполняются следующие задачи и функции:

Из гладких мышц состоит:

Физиологические свойства

Как и у всех позвоночных животных, в человеческом организме выделяют три самых важных свойства волокон скелетных мышц:

Мышцы возбуждаются и начинают сокращаться от нервных импульсов, идущих от центров. Но в искусственных условиях используют электростимуляцию. Мышца тогда может раздражаться напрямую (прямое раздражение) или через нерв, иннервирующий мышцу (непрямое раздражение).

Виды сокращений

Механизм мышечных сокращений подразумевает преобразование химической энергии в механическую работу. Этот процесс можно измерить при эксперименте с лягушкой: ее икроножную мышцу нагружают небольшим весом, а затем раздражают легкими электроимпульсами. Сокращение, при котором мышца становится короче, называется изотоническим. При изометрическом сокращении укорачивания не происходит. Сухожилия не позволяют при развитии мышцей силы укорачиваться. Еще один ауксотонический механизм мышечных сокращений предполагает условия интенсивных нагрузок, когда мышца укорачивается минимальным образом, а сила развивается максимальная.

Структура и иннервация скелетных мышц

В поперечно-полосатые скелетные мышцы входит множество волокон, находящихся в соединительной ткани и крепящихся к сухожилиям. В одних мышцах волокна расположены параллельно длинной оси, а в других они имеют косой вид, прикрепляясь к центральному тяжу сухожильному и к перистому типу.

Главная особенность волокна заключается в саркоплазме массы тонких нитей — миофибрилл. В них входят светлые и темные участки, чередующиеся друг с другом, а у соседних поперечно-полосатые волокна находятся на одном уровне — на поперечном сечении. Благодаря этому получается поперечная полосатость по всему волокну мышц.

Читайте также:  Мышцы ног для работы стоп

Саркомером является комплекс из темного и двух светлых дисков, и он отграничивается Z-образными линиями. Саркомеры — это сократительный аппарат мышцы. Получается, что сократительное мышечное волокно состоит из:

Мышечное волокно разделяется на 5 частей со своими структурами и функциями и является целостной частью ткани мышц.

Иннервация

Этот процесс у поперечно-полосатых мышечных волокон реализуется посредством нервных волокон, а именно аксонов мотонейронов спинного мозга и головного ствола. Один мотонейрон иннервирует несколько волокон мышц. Комплекс с мотонейроном и иннервируемыми мышечными волокнами называют нейромоторной (НМЕ), или двигательной единицей (ДЕ). Среднее число волокон, которые иннервирует один мотонейрон, характеризует величину ДЕ мышцы, а обратную величину называют плотностью иннервации. Последняя является большой в тех мышцах, где движения небольшие и «тонкие» (глаза, пальцы, язык). Малое ее значение будет, напротив, в мышцах с «грубыми» движениями (например, туловище).

Иннервация может быть одиночной и множественной. В первом случае она реализуется компактными моторными окончаниями. Обычно это характерно для крупных мотонейронов. Мышечные волокна (называющиеся в этом случае физическими, или быстрыми) генерируют ПД (потенциалы действий), которые распространяются на них.

Множественная иннервация встречается, к примеру, во внешних глазных мышцах. Здесь не генерируется потенциал действия, так как в мембране нет электровозбудимых натриевых каналов. В них распространяется деполяризация по всему волокну из синаптических окончаний. Это необходимо для того, чтобы привести в действие механизм мышечного сокращения. Процесс здесь происходит не так быстро, как в первом случае. Поэтому его называют медленным.

Структура миофибрилл

Исследования мышечного волокна сегодня проводятся на основе рентгеноструктурного анализа, электронной микроскопии, а также гистохимическими методами.

Рассчитано, что в каждую миофибриллу, диаметр которой составляет 1 мкм, входит примерно 2500 протофибрилл, то есть удлиненных полимеризованных молекул белков (актина и миозина). Актиновые протофибриллы в два раза тоньше миозиновых. В покое эти мышцы находятся так, что актиновые нити кончиками проникают в промежутки между миозиновыми протофибриллами.

Узкая светлая полоса в диске А свободна от актиновых нитей. А мембрана Z скрепляет их.

На миозиновых нитях есть поперечные выступы длиной до 20 нм, в головках которых находится порядка 150 молекул миозина. Они отходят биополярно, и каждая головка соединяет миозиновую с актиновой нитью. Когда происходит усилие актиновых центров на нитях миозина, актиновая нить приближается к центру саркомера. В конце миозиновые нити доходят до линии Z. Тогда они занимают собой весь саркомер, а актиновые находятся между ними. При этом длина диска I сокращается, а в конце он исчезает полностью, вместе с чем линия Z становится толще.

Так, по теории скользящих нитей, объясняется сокращение длины волокна мышцы. Теория, получившая название «зубчатого колеса», была разработана Хаксли и Хансоном в середине двадцатого века.

Механизм мышечного сокращения волокна

Главным в теории является то, что не нити (миозиновые и актиновые) укорачиваются. Длина их остается неизменной и при растяжении мышц. Но пучки тонких нитей, проскальзывая, выходят между толстыми нитями, уменьшается степень их перекрытия, таким образом происходит сокращение.

Молекулярный механизм мышечного сокращения посредством скольжения актиновых нитей заключается в следующем. Миозиновые головки соединяют протофибриллу с актиновой. При их наклонах происходит скольжение, двигающее актиновую нить к центру саркомера. За счет биполярной организации миозиновых молекул на обеих сторонах нитей создаются условия для скольжения актиновых нитей в разные стороны.

При расслаблении мышц миозиновая головка отходит от актиновых нитей. Благодаря легкому скольжению расслабленные мышцы растяжению сопротивляются гораздо меньше. Поэтому они пассивно удлиняются.

Этапы сокращения

Механизм мышечного сокращения кратко можно подразделить на следующие этапы:

Читайте также:  Опухает сустав и мышцы на ноге

Ионы кальция

Для лучшего понимания процесса активации волокна ионами кальция удобно рассмотреть структуру актиновой нити. Длина ее составляет порядка 1 мкм, толщина — от 5 до 7 нм. Это пара закрученных ниток, которые напоминают мономер актина. Примерно через каждые 40 нм здесь находятся сферические тропониновые молекулы, а между цепями — тропомиозиновые.

Когда ионы кальция отсутствуют, то есть миофибриллы расслабляются, длинные тропомиозиновые молекулы блокируют крепление актиновых цепей и мостиков миозина. Но при активизации ионов кальция тропомиозиновые молекулы опускаются глубже, и участки открываются.

Тогда миозиновые мостики прикрепляются к актиновым нитям, а АТФ расщепляется, и сила мышц развивается. Это становится возможным за счет воздействия кальция на тропонин. При этом молекула последнего деформируется, проталкивая тем самым тропомиозин.

Когда мышца расслаблена, в ней на 1 грамм сырого веса содержится больше 1 мкмоль кальция. Соли кальция изолированы и находятся в особых хранилищах. В противном случае мышцы бы все время сокращались.

Хранение кальция происходит следующим образом. На разных участках мембраны клетки мышцы внутри волокна имеются трубки, через которые происходит соединение со средой вне клеток. Это система поперечных трубочек. А перпендикулярно ей находится система продольных, на концах которых — пузырьки (терминальные цистерны), расположенные в непосредственной близости к мембранам поперечной системы. Вместе получается триада. Именно в пузырьках хранится кальций.

Так ПД распространяется внутрь клетки, и происходит электромеханическое сопряжение. Возбуждение проникает в волокно, переходит в продольную систему, высвобождает кальций. Таким образом осуществляется механизм сокращения мышечного волокна.

3 процесса с АТФ

При взаимодействии обеих нитей при наличии ионов кальция немалая роль отводится АТФ. Когда реализуется механизм мышечного сокращения скелетной мышцы, энергия АТФ применяется для:

АТФ находится в клеточной мембране, нитях миозина и мембранах ретикулума саркоплазматического. Фермент расщепляется и утилизируется миозином.

Потребление АТФ

Известно, что миозиновые головки взаимодействуют с актином и содержат элементы для расщепления АТФ. Последняя активизируется актином и миозином при наличии ионов магния. Поэтому расщепление фермента происходит при прикреплении миозиновой головки к актину. При этом чем больше поперечных мостиков, тем скорость расщепления будет выше.

Механизм АТФ

После завершения движения молекула АФТ обеспечивает энергией для разделения участвующих в реакции миозина и актина. Миозиновые головки разделяются, АТФ расщепляется до фосфата и АДФ. В конце подсоединяется новая АТФ-молекула, и цикл возобновляется. Таковым является механизм мышечного сокращения и расслабления на молекулярном уровне.

Активность поперечных мостиков будет продолжаться лишь до тех пор, пока происходит гидролиз АТФ. При блокировке фермента мостики не станут снова прикрепляться.

С наступлением смерти организма уровень АТФ в клетках падает, и мостики остаются устойчиво прикрепленными к актиновой нити. Так происходит стадия трупного окоченения.

Ресинтез АТФ

Ресинтез возможно реализовать двумя путями.

Посредством ферментативного переноса от креатинфосфата фосфатной группы на АДФ. Так как запасов в клетке креатинфосфата намного больше АТФ, ресинтез реализуется очень быстро. В то же время посредством окисления пировиноградной и молочной кислот ресинтез будет осуществляться медленно.

АТФ и КФ могут исчезнуть полностью, если ресинтез будет нарушен ядами. Тогда и кальциевый насос прекратит работу, вследствие чего мышца необратимо сократится (то есть настанет контрактура). Таким образом, нарушится механизм мышечного сокращения.

Физиология процесса

Подытоживая вышесказанное, отметим, что сокращение волокна мышцы состоит в укорочении миофибрилл в каждом из саркомеров. Нити миозина (толстые) и актина (тонкие) связаны концами в расслабленном состоянии. Но они начинают скользящие движения друг навстречу к другу, когда реализуется механизм мышечного сокращения. Физиология (кратко) объясняет процесс, когда под влиянием миозина выделяется необходимая энергия для преобразования АТФ в АДФ. При этом активность миозина будет реализована лишь при достаточном содержании ионов кальция, накапливающихся в саркоплазматической сети.

Источник

Adblock
detector