Меню

Механизмы сокращения скелетной и гладкой мышц

Сокращение скелетных мышц человека

Описан процесс сокращения скелетных мышц человека, который состоит из ряда этапов. Первый этап связан с поступлением нервного импульса по аксону мотонейрона к мышечному волокну. Второй этап заключается в возникновении потенциала действия и распространении его вдоль мышечного волокна. В результате третьего этапа в саркоплазму выделяются ионы кальция, что приводит к началу взаимодействия толстого и тонкого филаментов. Четвертый этап представляет собой скольжение тонких филаментов относительно толстых, что составляет собственно сокращение мышцы.

Сокращение скелетных мышц человека

Давайте теперь разберемся в механизме сокращения мышцы, точнее в механизме сокращения мышечных волокон, а еще более точно в механизме сокращения миофибрилл или другими словами, в механизме сокращения саркомера. Этот процесс можно условно разделить на несколько этапов.

Поступление нервного импульса к мышечному волокну

Чтобы сократиться, мышца должна получить сигнал из центральной нервной системы (ЦНС). Такими сигналами являются импульсы, поступающие по мотонейрону к мышце.

Возникновение потенциала действия

После того, как по аксону мотонейрона к мышечным волокнам приходит импульс, из него в области соединения выделяется ацетилхолин. Выделение этого нейромедиатора (ацетилхолина) приводит к протеканию ряда процессов, в результате которых меняется полярность сарколеммы мышечного волокна. Это называется деполяризацией сарколеммы мышечного волокна. В результате развивается потенциал действия.

Выделение ионов кальция

Потенциал действия через отверстия в сарколемме «проникает» внутрь мышечного волокна и через Т-трубочки достигает саркоплазматического ретикулума (то есть происходит деполяризация не только мембраны мышечного волокна, но и мембран Т-трубочек и саркоплазматического ретикулума). Это в конечном счете приводит к выделению из саркоплазматического ретикулума ионов кальция в саркоплазму мышечного волокна (рис. 1).

Затем ионы кальция соединяются с тропонином (тропонин – один из белков тонкого филамента). Этот белок имеет шарообразную форму и расположен в тонком филаменте регулярно через определенные расстояния. После соединения с ионами кальция, тропонин меняет свою конфигурацию и приподнимает длинные тропомиозиновые трубки. Когда мышца неактивна, длинные трубки белка тропомиозина закрывают активные центры на актине. После того как тропомиозиновые трубки приподнимаются, на актине открываются активные центры. К ним теперь могут прикрепляться миозиновые головки.

Сокращение саркомера (гребковая гипотеза, теория скользящих нитей)

Когда миозиновая головка толстого филамента прикрепляется к тонкому филаменту, между толстым и тонким филаментами начинается взаимодействия (говорят: «Образуется поперечный мостик» (рис. 2). При взаимодействии с актином каждая миозиновая молекула ежесекундно расщепляет с выделением энергии до 10 молекул АТФ. За счет энергии, высвобождающейся при расщеплении АТФ, миозиновая головка поворачивается и тянет тонкий филамент в направлении центра саркомера. Это приводит к скольжению толстого и тонкого филаментов относительно друг друга. В конце гребка (поворота) к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, что приводит к отделению головки от актина и присоединению её к новому активному участку тонкого филамента. Многократное повторение этого процесса приводит к тому, что расстояние между Z-дисками уменьшается. Следовательно, происходит уменьшение длины саркомера. Одновременное сокращение всех саркомеров, расположенных последовательно вдоль миофибриллы приводит к уменьшению её длины, длины мышечного волокна и всей мышцы в целом. Мышца работает в преодолевающем режиме.

Прекращение импульсов, поступающих от мотонейрона к мышечному волокну приводит к расслаблению мышцы.

Рис.2. Схема, иллюстрирующая взаимодействие толстого и тонкого филаментов (Л. Страйер, 1985)

Источник

Механизмы сокращения скелетной и гладкой мышц

Выделяют несколько последовательных этапов запуска и осуществления мышечного сокращения.
1. Потенциал действия распространяется вдоль двигательного нервного волокна до его окончаний на мышечных волокнах.
2. Каждое нервное окончание секретирует небольшое количество нейромедиатора ацетилхолина.
3. Ацетилхолин действует на ограниченную область мембраны мышечного волокна, открывая многочисленные управляемые ацетилхолином каналы, проходящие сквозь белковые молекулы, встроенные в мембрану.
4. Открытие управляемых ацетилхолином каналов позволяет большому количеству ионов натрия диффундировать внутрь мышечного волокна, что ведет к возникновению на мембране потенциала действия.

5. Потенциал действия проводится вдоль мембраны мышечного волокна так же, как и по мембране нервного волокна.
6. Потенциал действия деполяризует мышечную мембрану, и большая часть возникающего при этом электричества течет через центр мышечного волокна. Это ведет к выделению из саркоплазматического ретикулума большого количества ионов кальция, которые в нем хранятся.
7. Ионы кальция инициируют силы сцепления между актиновыми и миозиновыми нитями, вызывающие скольжение их относительно друг друга, что и составляет основу процесса сокращения мыщц.
8. Спустя долю секунды с помощью кальциевого насоса в мембране саркоплазматического ретикулума ионы кальция закачиваются обратно и сохраняются в ретикулуме до прихода нового потенциала действия. Удаление ионов кальция от миофибрилл ведет к прекращению мышечного сокращения.

Далее мы обсудим молекулярные механизмы этого процесса.
На рисунке показан основной механизм мышечного сокращения. Показано расслабленное состояние саркомера (вверху) и сокращенное состояние (внизу). В расслабленном состоянии концы актиновых нитей, отходящие от двух последовательных Z-дисков, лишь незначительно перекрываются. Наоборот, в сокращенном состоянии актиновые нити втягиваются внутрь между миозиновыми так сильно, что их концы максимально перекрывают друг друга. При этом Z-диски притягиваются актиновыми нитями к концам миозиновых. Таким образом, мышечное сокращение осуществляется путем механизма скольжения нитей.

Читайте также:  Как прокачать верх и середину грудных мышц

Что заставляет нити актина скользить внутрь среди нитей миозина? Это связано с действием сил, генерируемых при взаимодействии поперечных мостиков, исходящих от нитей миозина, с нитями актина. В условиях покоя эти силы не проявляются, однако распространение потенциала действия вдоль мышечного волокна приводит к выделению из саркоплазматическо-го ретикулума большого количества ионов кальция, которые быстро окружают миофи-бриллы. В свою очередь, ионы кальция активируют силы взаимодействия между нитями актина и миозина, в результате начинается сокращение. Для осуществления процесса сокращения необходима энергия. Ее источником являются высокоэнергетические связи молекулы АТФ, которая разрушается до АДФ с высвобождением энергии. В следующих разделах мы приведем известные детали молекулярных процессов сокращения.

Миозиновая нить. Она состоит из множества молекул миозина, молекулярная масса каждой составляет около 480000. На рисунке показана отдельная молекула; и также — объединение многих молекул миозина в миозиновую нить, а также взаимодействие одной стороны этой нити с концами двух актиновых нитей.

В состав молекулы миозина входят 6 полипептидных цепей: 2 тяжелые цепи с молекулярной массой около 200000 каждая и 4 легкие цепи с молекулярной массой около 20000 каждая. Две тяжелые цепи спирально закручиваются вокруг друг друга, формируя двойную спираль, которую называют миозиновым хвостом. С одного конца обе цепи изгибаются в противоположных направлениях, формируя глобулярную полипептидную структуру, называемую миозиновой головкой. Таким образом, на одном конце двойной спирали молекулы миозина образуются 2 свободные головки; 4 легкие цепи также включены в состав миозиновой головки (по 2 в каждой). Они помогают регулировать функцию головки во время мышечного сокращения.

Миозиновая нить состоит из 200 или более отдельных молекул миозина. Видно, что хвосты молекул миозина объединяются, формируя тело нити, а многочисленные головки молекул выдаются наружу по сторонам тела. Кроме того, наряду с головкой в сторону выступает часть хвоста каждой миозиновой молекулы, образуя плечОу которое выдвигает головку наружу от тела, как показано на рисунке. Выступающие плечи и головки вместе называют поперечными мостиками. Каждый поперечный мостик может сгибаться в двух точках, называемых шарнирами. Один из них расположен в месте, где плечо отходит от тела миозиновой нити, а другой — где головка крепится к плечу. Движение плеча позволяет головке или выдвигаться далеко наружу от тела миозиновой нити, или приближаться к телу. В свою очередь, повороты головки участвуют в процессе сокращения, что обсуждается в следующих разделах.

Общая длина каждой миозиновой нити остается постоянной и равна почти 1,6 мкм. В самом центре миозиновой нити на протяжении 0,2 мкм поперечных мостиков нет, поскольку снабженные шарнирами плечи отходят в стороны от центра.

Сама миозиновая нить сплетена таким образом, что каждая последующая пара поперечных мостиков смещена в продольном направлении относительно предыдущей на 120°, что обеспечивает распределение поперечных мостиков во всех направлениях вокруг нити.

АТФ-азная активность миозиновой головки. Есть и другая особенность миозиновой головки, необходимая для мышечного сокращения: миозиновая головка функционирует как фермент АТФ-аза. Как объясняется далее, это свойство позволяет головке расщеплять АТФ и использовать энергию расщепления высокоэнергетической связи для процесса сокращения.
Актиновая нить. Актиновая нить состоит из трех белковых компонентов: актина, тропомиозина и тропонина.
Основой актиновой нити являются две цепи белковой молекулы F-актина. Обе цепи закручиваются в спираль так же, как и молекула миозина.

Каждая цепь двойной спирали F-актина состоит из полимеризованных молекул G-актина с молекулярной массой около 42000. К каждой молекуле G-актина прикреплена 1 молекула АДФ. Полагают, что эти молекулы АДФ являются активными участками на актиновых нитях, с которыми взаимодействуют поперечные мостики миозиновых нитей, обеспечивая мышечное сокращение. Активные участки на обеих цепях F-актина двойной спирали расположены со смещением таким образом, что вдоль всей поверхности актиновой нити встречается один активный участок примерно через каждые 2,7 нм.

Длина каждой актиновой нити — около 1 мкм. Основания актиновых нитей прочно встроены в Z-диски; концы этих нитей выступают в обоих направлениях, располагаясь в пространствах между миозиновыми молекулами.

Молекулы тропомиозина. Актиновая нить также содержит другой белок — тропомиозин. Каждая молекула тропомиозина имеет молекулярную массу 70000 и длину 40 нм. Эти молекулы спирально оплетают спираль из F-актина. В состоянии покоя молекулы тропомиозина располагаются поверх активных участков актиновых нитей, препятствуя их взаимодействию с миозиновыми нитями, лежащему в основе сокращения.

Тропонин и его роль в мышечном сокращении. По ходу молекул тропомиозина к ним периодически прикреплены другие белковые молекулы, называемые тропонином. Они представляют собой комплексы трех слабосвязанных белковых субъединиц, каждая из которых играет специфическую роль в регуляции мышечного сокращения. Одна из субъединиц (тропонин I) имеет высокое сродство к актину, другая (тропонин Т) — к тропомиозину, третья (тропонин С) — к ионам кальция. Считают, что этот комплекс прикрепляет тропомиозин к актину. Высокое сродство тропонина к ионам кальция, как полагают, инициирует процесс сокращения, о чем говорится в следующей статье.

Читайте также:  Ломка в мышцах без температуры

— Вернуться в оглавление раздела «Физиология человека.»

Источник

Механизм мышечных сокращений. Функции и свойства скелетных мышц

Сокращение мышц — это сложный процесс, состоящий из целого ряда этапов. Главными составляющими здесь являются миозин, актин, тропонин, тропомиозин и актомиозин, а также ионы кальция и соединения, которые обеспечивают мышцы энергией. Рассмотрим виды и механизмы мышечного сокращения. Изучим, из каких этапов они состоят и что необходимо для цикличного процесса.

Мышцы

Мышцы объединяются в группы, у которых одинаковый механизм мышечных сокращений. По этому же признаку они и разделяются на 3 вида:

Поперечно-полосатые мышцы входят в опорно-двигательный аппарат, являясь его частью, так как помимо них сюда входят сухожилия, связки, кости. Когда реализуется механизм мышечных сокращений, выполняются следующие задачи и функции:

Из гладких мышц состоит:

Физиологические свойства

Как и у всех позвоночных животных, в человеческом организме выделяют три самых важных свойства волокон скелетных мышц:

Мышцы возбуждаются и начинают сокращаться от нервных импульсов, идущих от центров. Но в искусственных условиях используют электростимуляцию. Мышца тогда может раздражаться напрямую (прямое раздражение) или через нерв, иннервирующий мышцу (непрямое раздражение).

Виды сокращений

Механизм мышечных сокращений подразумевает преобразование химической энергии в механическую работу. Этот процесс можно измерить при эксперименте с лягушкой: ее икроножную мышцу нагружают небольшим весом, а затем раздражают легкими электроимпульсами. Сокращение, при котором мышца становится короче, называется изотоническим. При изометрическом сокращении укорачивания не происходит. Сухожилия не позволяют при развитии мышцей силы укорачиваться. Еще один ауксотонический механизм мышечных сокращений предполагает условия интенсивных нагрузок, когда мышца укорачивается минимальным образом, а сила развивается максимальная.

Структура и иннервация скелетных мышц

В поперечно-полосатые скелетные мышцы входит множество волокон, находящихся в соединительной ткани и крепящихся к сухожилиям. В одних мышцах волокна расположены параллельно длинной оси, а в других они имеют косой вид, прикрепляясь к центральному тяжу сухожильному и к перистому типу.

Главная особенность волокна заключается в саркоплазме массы тонких нитей — миофибрилл. В них входят светлые и темные участки, чередующиеся друг с другом, а у соседних поперечно-полосатые волокна находятся на одном уровне — на поперечном сечении. Благодаря этому получается поперечная полосатость по всему волокну мышц.

Саркомером является комплекс из темного и двух светлых дисков, и он отграничивается Z-образными линиями. Саркомеры — это сократительный аппарат мышцы. Получается, что сократительное мышечное волокно состоит из:

Мышечное волокно разделяется на 5 частей со своими структурами и функциями и является целостной частью ткани мышц.

Иннервация

Этот процесс у поперечно-полосатых мышечных волокон реализуется посредством нервных волокон, а именно аксонов мотонейронов спинного мозга и головного ствола. Один мотонейрон иннервирует несколько волокон мышц. Комплекс с мотонейроном и иннервируемыми мышечными волокнами называют нейромоторной (НМЕ), или двигательной единицей (ДЕ). Среднее число волокон, которые иннервирует один мотонейрон, характеризует величину ДЕ мышцы, а обратную величину называют плотностью иннервации. Последняя является большой в тех мышцах, где движения небольшие и «тонкие» (глаза, пальцы, язык). Малое ее значение будет, напротив, в мышцах с «грубыми» движениями (например, туловище).

Иннервация может быть одиночной и множественной. В первом случае она реализуется компактными моторными окончаниями. Обычно это характерно для крупных мотонейронов. Мышечные волокна (называющиеся в этом случае физическими, или быстрыми) генерируют ПД (потенциалы действий), которые распространяются на них.

Множественная иннервация встречается, к примеру, во внешних глазных мышцах. Здесь не генерируется потенциал действия, так как в мембране нет электровозбудимых натриевых каналов. В них распространяется деполяризация по всему волокну из синаптических окончаний. Это необходимо для того, чтобы привести в действие механизм мышечного сокращения. Процесс здесь происходит не так быстро, как в первом случае. Поэтому его называют медленным.

Структура миофибрилл

Исследования мышечного волокна сегодня проводятся на основе рентгеноструктурного анализа, электронной микроскопии, а также гистохимическими методами.

Рассчитано, что в каждую миофибриллу, диаметр которой составляет 1 мкм, входит примерно 2500 протофибрилл, то есть удлиненных полимеризованных молекул белков (актина и миозина). Актиновые протофибриллы в два раза тоньше миозиновых. В покое эти мышцы находятся так, что актиновые нити кончиками проникают в промежутки между миозиновыми протофибриллами.

Узкая светлая полоса в диске А свободна от актиновых нитей. А мембрана Z скрепляет их.

На миозиновых нитях есть поперечные выступы длиной до 20 нм, в головках которых находится порядка 150 молекул миозина. Они отходят биополярно, и каждая головка соединяет миозиновую с актиновой нитью. Когда происходит усилие актиновых центров на нитях миозина, актиновая нить приближается к центру саркомера. В конце миозиновые нити доходят до линии Z. Тогда они занимают собой весь саркомер, а актиновые находятся между ними. При этом длина диска I сокращается, а в конце он исчезает полностью, вместе с чем линия Z становится толще.

Читайте также:  Что делать отстают мышцы груди

Так, по теории скользящих нитей, объясняется сокращение длины волокна мышцы. Теория, получившая название «зубчатого колеса», была разработана Хаксли и Хансоном в середине двадцатого века.

Механизм мышечного сокращения волокна

Главным в теории является то, что не нити (миозиновые и актиновые) укорачиваются. Длина их остается неизменной и при растяжении мышц. Но пучки тонких нитей, проскальзывая, выходят между толстыми нитями, уменьшается степень их перекрытия, таким образом происходит сокращение.

Молекулярный механизм мышечного сокращения посредством скольжения актиновых нитей заключается в следующем. Миозиновые головки соединяют протофибриллу с актиновой. При их наклонах происходит скольжение, двигающее актиновую нить к центру саркомера. За счет биполярной организации миозиновых молекул на обеих сторонах нитей создаются условия для скольжения актиновых нитей в разные стороны.

При расслаблении мышц миозиновая головка отходит от актиновых нитей. Благодаря легкому скольжению расслабленные мышцы растяжению сопротивляются гораздо меньше. Поэтому они пассивно удлиняются.

Этапы сокращения

Механизм мышечного сокращения кратко можно подразделить на следующие этапы:

Ионы кальция

Для лучшего понимания процесса активации волокна ионами кальция удобно рассмотреть структуру актиновой нити. Длина ее составляет порядка 1 мкм, толщина — от 5 до 7 нм. Это пара закрученных ниток, которые напоминают мономер актина. Примерно через каждые 40 нм здесь находятся сферические тропониновые молекулы, а между цепями — тропомиозиновые.

Когда ионы кальция отсутствуют, то есть миофибриллы расслабляются, длинные тропомиозиновые молекулы блокируют крепление актиновых цепей и мостиков миозина. Но при активизации ионов кальция тропомиозиновые молекулы опускаются глубже, и участки открываются.

Тогда миозиновые мостики прикрепляются к актиновым нитям, а АТФ расщепляется, и сила мышц развивается. Это становится возможным за счет воздействия кальция на тропонин. При этом молекула последнего деформируется, проталкивая тем самым тропомиозин.

Когда мышца расслаблена, в ней на 1 грамм сырого веса содержится больше 1 мкмоль кальция. Соли кальция изолированы и находятся в особых хранилищах. В противном случае мышцы бы все время сокращались.

Хранение кальция происходит следующим образом. На разных участках мембраны клетки мышцы внутри волокна имеются трубки, через которые происходит соединение со средой вне клеток. Это система поперечных трубочек. А перпендикулярно ей находится система продольных, на концах которых — пузырьки (терминальные цистерны), расположенные в непосредственной близости к мембранам поперечной системы. Вместе получается триада. Именно в пузырьках хранится кальций.

Так ПД распространяется внутрь клетки, и происходит электромеханическое сопряжение. Возбуждение проникает в волокно, переходит в продольную систему, высвобождает кальций. Таким образом осуществляется механизм сокращения мышечного волокна.

3 процесса с АТФ

При взаимодействии обеих нитей при наличии ионов кальция немалая роль отводится АТФ. Когда реализуется механизм мышечного сокращения скелетной мышцы, энергия АТФ применяется для:

АТФ находится в клеточной мембране, нитях миозина и мембранах ретикулума саркоплазматического. Фермент расщепляется и утилизируется миозином.

Потребление АТФ

Известно, что миозиновые головки взаимодействуют с актином и содержат элементы для расщепления АТФ. Последняя активизируется актином и миозином при наличии ионов магния. Поэтому расщепление фермента происходит при прикреплении миозиновой головки к актину. При этом чем больше поперечных мостиков, тем скорость расщепления будет выше.

Механизм АТФ

После завершения движения молекула АФТ обеспечивает энергией для разделения участвующих в реакции миозина и актина. Миозиновые головки разделяются, АТФ расщепляется до фосфата и АДФ. В конце подсоединяется новая АТФ-молекула, и цикл возобновляется. Таковым является механизм мышечного сокращения и расслабления на молекулярном уровне.

Активность поперечных мостиков будет продолжаться лишь до тех пор, пока происходит гидролиз АТФ. При блокировке фермента мостики не станут снова прикрепляться.

С наступлением смерти организма уровень АТФ в клетках падает, и мостики остаются устойчиво прикрепленными к актиновой нити. Так происходит стадия трупного окоченения.

Ресинтез АТФ

Ресинтез возможно реализовать двумя путями.

Посредством ферментативного переноса от креатинфосфата фосфатной группы на АДФ. Так как запасов в клетке креатинфосфата намного больше АТФ, ресинтез реализуется очень быстро. В то же время посредством окисления пировиноградной и молочной кислот ресинтез будет осуществляться медленно.

АТФ и КФ могут исчезнуть полностью, если ресинтез будет нарушен ядами. Тогда и кальциевый насос прекратит работу, вследствие чего мышца необратимо сократится (то есть настанет контрактура). Таким образом, нарушится механизм мышечного сокращения.

Физиология процесса

Подытоживая вышесказанное, отметим, что сокращение волокна мышцы состоит в укорочении миофибрилл в каждом из саркомеров. Нити миозина (толстые) и актина (тонкие) связаны концами в расслабленном состоянии. Но они начинают скользящие движения друг навстречу к другу, когда реализуется механизм мышечного сокращения. Физиология (кратко) объясняет процесс, когда под влиянием миозина выделяется необходимая энергия для преобразования АТФ в АДФ. При этом активность миозина будет реализована лишь при достаточном содержании ионов кальция, накапливающихся в саркоплазматической сети.

Источник

Adblock
detector