Меню

Мембранно миофибриллярная связь в скелетных мышцах

Опишите компоненты проводящей системы мышечного волокна (мембранно- миофибриллярная связь)

Осуществляет проводящая система мышечного волокна(триада):

1.цитоплазматическая мембрана мышечного волокна.

2. Т-трубочка – инвагинация цитоплазматической мембраны мышечного волокна

3. l-трубочка – терминальная цистерна саркоплазматического ретикулума (СПР). Мембраны l- и Т-трубочек непосредственно соединены посредством соединительных ножек.

Спр содержит ионы кальция в концентрации 10-4 моль/л. Их высвобождение происходит в тот момент, когда Т-трубочки приходят в состояние возбуждения. Благодаря тому, что концентрация кальция в межмиофибриллярном пространстве 10-8 моль/л, его выброс происходит мгновенно – «кальциевый залп». Насосы, расположенные в стенке спр, возвращают ионы кальция из цитоплазмы, в результате чего их концентрация снижается до уровня ниже того, при котором может быть инициировано сокращение.

58. в чем состоит механизм сопряжения возбуждения и сокращения в мышце? Каковы его особенности в скелетной, гладкой и сердечной мышцах?

Сопряжение возбуждения и сокращения в скелетной мышце

В состоянии покоя скольжения нитей в миофибрилле не происходит, так как центры связывания на поверхности актина закрыты молекулами белка тропомиозина (рис. 3, А, Б). Возбуждение (деполяризация) миофибриллы и собственно мышечное сокращение связаны с процессом элетромеханического сопряжения, который включает ряд последовательных событий.

Рис. 3. Механизм сопряжения возбуждения и сокращения.

Объяснение – в тексте.

1 – поперечная трубочка саркоплазматичекой мембраны,

2 –саркоплазматичекий ретикулум,

4 – молекула тропонина,

5 – молекула тропомиозина.

• В результате срабатывания нейромышечного синапса на постсинаптической мембране возникает ВПСП, который генерирует развитие потенциала действия в области, окружающей постсинаптическую мембрану.

• Ионы Са++ связываются с белком тропонином. Тропонин изменяет свою конформацию и смещает молекулы белка тропомиозина, которые закрывали центры связывания актина (рис. 3, Г).

• К открывшимся центрам связывания присоединяются головки миозина, и начинается процесс сокращения (рис. 3, Д).

Рассмотрим процесс трансформации потенциала действия в сокращение кардиомиоцитов или процесс сопряжения возбуждения и сокращения. В его основе лежит переход химической энергии в виде макроэргических фосфатов в механическую энергию сокращений кардиомиоцитов.

Существует несколько белков, ответственных за сокращение клеток миокарда (рис. 1.17). Два из них — актин и миозин — являются главными сократительными элементами. Два других — тропомиозин и тропо-нин — выполняют регуляторную функцию.

Миозин образован толстыми филаментами, каждый филамент состоит примерно из 300 продольно расположенных молекул. Филамент миозина имеет шаровидные головки, которые равномерно распределены по его длине и содержат миозиновую АТФ-азу — фермент, необходимый для сокращения. Актин, более мелкая молекула, представлена тонкими филаментами, образующими альфа-спираль, две цепи которой расположены между толстыми филаментами миозина (рис. 1.8). Титин (также называется коннектин), недавно обнаруженный белок, способствует прикреплению миозина к Z-линии саркомера, а также влияет на эластичность сокращения.

Тропомиозин — двойная спираль, которая лежит в углублении между филаментами актина и в состоянии покоя препятствует взаимодействию между миозиновыми головками и актином, предупреждая тем самым сокращение. Тропонин равномерно распределен вдоль актиновых нитей и состоит из трех субъединиц. Субъединица тропонин С (ТН-С) ответственна за связывание ионов кальция и тем самым — за процесс сокращения. Тропонин I (TH-I) — субъединица, тормозящая активность АТФ-азы, осуществляющую связь актин-миозин. Тропонин Т (ТН-Т) — субъединица, связывающая тропониновый комплекс с актином и молекулами тро-помиозина.

Во время фазы 2 потенциала действия, Са++ проникает в миоциты через кальциевые каналы сарколеммы и Т-каналы. Относительно малое количество кальция, поступившего в клетку, не способно вызвать сокращение миофибрилл, однако оно стимулирует массивный выход Са++ из сарко-плазматического ретикулума (рис. 1.18). В результате этого концентрация кальция в клетке увеличивается в 10 раз.

Когда ионы кальция связаны с ТН-С, тормозится активность ТН-Т; это обусловливает изменение строения тропомиозина. В результате становится возможным взаимодействие между актином и миозином, приводящее к сокращению.

Мышечное сокращение развивается вследствие связывания головок миозина с актиновыми филаментами и сгибания головок. В результате этого тонкие и толстые филаменты движутся друг вдоль друга за счет энергии АТФ (рис. 1.19). Первым этапом в этом процессе является активация головки миозина при гидролизе АТФ, после чего головка миозина связывается с актином, образуя поперечный мостик. Взаимодействие головки миозина с актином приводит к структурным изменениям в головке, вызывающим ее сгибание Это сгибательное движение вызывает смещение актинового филамента вдоль миозинового.

Читайте также:  Боли в пояснице и икроножных мышцах причины

Пока головка миозина все еще связана с актином, дополнительная молекула АТФ связывается с головкой миозина и вытесняет АДФ, образовавшийся при предшествующем гидролизе АТФ. Связывание нового АТФ с головкой миозина приводит к высвобождению филамента актина, а гидролиз АТФ возвращает головку миозина в разогнутое состояние, подготавливая ее к следующему циклу.

Образование и разрыв связей актина и миозина приводит к укорочению мышечного волокна за счет увеличения степени перекрывания толстых и тонких филаментов внутри каждого сар-комера. В присутствии АТФ этот процесс может продолжаться до тех пор, пока концентрация кальция будет достаточной, чтобы препятствовать блокирующему действию комплекса тропонин-тропомиозин.

В завершение фазы 2 потенциала действия, Са++ каналы закрываются, кальций перестает поступать в саркоплазму. В это время кальций удаляется в саркоплазматический ретикулум или выходит из клетки (рис. 1.18). Разрыв связи ионов кальция с тропонином С приводит к тому, что тропо-миозин блокирует связь актина с миозином, приводя к расслаблению клеток. С началом следующего потенциала действия цикл сокращения и расслабления может вновь повториться.

Доказано, что концентрация Са++ внутри клетки является главным фактором, определяющим силу сердечного сокращения. Механизмы, которые способствуют повышению концентрации внутриклеточного кальция, увеличивают силу сокращения, в то время как факторы, снижающие концентрацию кальция — уменьшают силу сокращения.

Роль Са++ в сопряжении возбуждения и сокращения. В отличие от скелетных мышц, где функцию сопрягающего агента между мембраной и актомиозиновым комплексом выполняет Т-система и СПР, в ГМК эти образования либо отсутствуют (Т-система), либо их недостаточно (СПР составляет примерно 2-7% объема цитоплазмы). В ГМК функцию сопряжения выполняют, очевидно, кавеолы плазматической мембраны ГМК и приближенные к ним участки СПР.

Важную роль в сопряжении процесса возбуждения и сокращения играют ионы Са++, которые снимают тормозящее воздействие тропонина на актин-миозиновое взаимодействие и запускают сокращения. В ГМК исходная концентрация Са++ составляет 2,0-2,8´10-7 моль/л, повышаясь до 3,8´10-6 моль/л на максимуме сокращения. Источниками Са++ для ГМК служат: 1) ионизированный Са++ внутриклеточной среды; 2) Са++ токи плазматической мембраны через 2 класса Са++-каналов и Na+-неселективные каналы; 3) внутриклеточные депо Са++ – митохондрии и СПР, внутренняя поверхность плазматической мембраны с ее Са++-связывающими белками. В отличие от скелетной мышцы, в ГМК ведущая роль принадлежит не СПР, а плазмалеммальным токам, т.к. благодаря относительно малому объему каждой клетки по сравнению с поперечно-полосатым мышечным волокном диффузионное расстояние плазмалемма – миофибрилла падает.

59. какова роль кальция в мышечном сокращении?

Доказано, что концентрация Са++ внутри клетки является главным фактором, определяющим силу сердечного сокращения. Механизмы, которые способствуют повышению концентрации внутриклеточного кальция, увеличивают силу сокращения, в то время как факторы, снижающие концентрацию кальция — уменьшают силу сокращения.

Роль Са++ в сопряжении возбуждения и сокращения. В отличие от скелетных мышц, где функцию сопрягающего агента между мембраной и актомиозиновым комплексом выполняет Т-система и СПР, в ГМК эти образования либо отсутствуют (Т-система), либо их недостаточно (СПР составляет примерно 2-7% объема цитоплазмы). В ГМК функцию сопряжения выполняют, очевидно, кавеолы плазматической мембраны ГМК и приближенные к ним участки СПР.

Важную роль в сопряжении процесса возбуждения и сокращения играют ионы Са++, которые снимают тормозящее воздействие тропонина на актин-миозиновое взаимодействие и запускают сокращения. В ГМК исходная концентрация Са++ составляет 2,0-2,8´10-7 моль/л, повышаясь до 3,8´10-6 моль/л на максимуме сокращения. Источниками Са++ для ГМК служат: 1) ионизированный Са++ внутриклеточной среды; 2) Са++ токи плазматической мембраны через 2 класса Са++-каналов и Na+-неселективные каналы; 3) внутриклеточные депо Са++ – митохондрии и СПР, внутренняя поверхность плазматической мембраны с ее Са++-связывающими белками. В отличие от скелетной мышцы, в ГМК ведущая роль принадлежит не СПР, а плазмалеммальным токам, т.к. благодаря относительно малому объему каждой клетки по сравнению с поперечно-полосатым мышечным волокном диффузионное расстояние плазмалемма – миофибрилла падает.

Читайте также:  Повреждение вращательной мышцы плечевого сустава

Ключевая роль в регуляции мышечного сокращения принадлежит ионам кальция (Са2+). Миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться лишь при наличии в среде определенных концентраций ионов кальция. В покоящейся мышце концентрация ионов Са2+ поддерживается ниже пороговой величины при участии Са2+-зависимой АТФазы. В состоянии покоя эта система активного транспорта накапливает кальций в цистернах саркоплазматического ретикулума и трубочках Т-системы.

После прекращения действия двигательного импульса кальций с помощью Са2+-зависимой АТФазы откачивается из цитоплазмы в цистерны саркоплазматического ретикулума. Уход кальция из комплекса с Тн-С приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина. Миозиновая «головка» отсоединяется от актина. Мышца расслабляется.

Кальций является аллостерическим модулятором мышечного сокращения.

Выброс Са2+ из цистерн

Комплекс Тн-С + 4Са2+

Чистая нить актина в отсутствии тропонин-тропомиозинового комплекса обладает способностью сильно связываться с молекулой миозина в присутствии Мg2+ и АТФ, которые в миофибрилах находятся в достаточном количестве. Однако, если к нитям филамента добавить тропонин-тропомиозиновый комплекс, взаимодействие актина и миозина ингибируется. Поэтому считается, что тропонин-тропомиозиновый комплекс блокирует сокращение и обеспечивает расслабление скелетной мышцы. В присутствии ионов Са2+ его 4 молекулы связываются с каждой молекулой тропонина С. После этого тропонин-тропомиозиновый комплекс подвергается конФормационным изменениям и сопровождается передвижением молекулы тропомиозина более глубоко в борозду между двумя молекулярными нитями актина. После этого открывается активный центр на молекуле актина, таким образом, позволяя головке миозиновой молекулы присоединиться к активному центру на молекуле актина”

60. в чем заключается роль ионов водорода в процессе сокращения мышечного волокна?

Существенным моментом сокращения является то, что в ре-зультате АТФ-азной реакции миозина происходит выделение ионов водорода,т.е. закисления среды. Рассчитано, что если только половина головок молекул миозина осуществляет одиночную АТФ-азную реакцию, рН понизится до 3,7. Полагают, что между ионами водорода и кальция происходит конкуренция за карбоксилаты в тропонине С.

Выделение ионов Н+ в результате АТФ-азной реакции миозина приводит к смещению равновесия между ионизированной и неионизированной формами карбоксилатов в сторону образования последней. В свою очередь это ведет к ослаблению взаимодействия ионов Са2+ с тропонином и к его диффузии в саркоплазму с последующим активным транспортом в саркоплазматический ретикулум.

Кроме того, процессы сокращения ведут к уменьшению концентрации АТФ и фосфора, что активирует систему ресинтеаа АТФ. В итоге концентрация ионов Са2+ уменьшается и повышается степень ионизации карйоксилатов тропонина С. Следовательо, при отсутствии ионов Са2+ тропонин-тропомиозиновый комплекс переходит в «выключенное» состояние, препятствующее акто-миозиновому взаимодействию. Следовательно, колебания концентрации Н+ могут оказывать регуляторное влияние на процесс сокращения мышцы.

61. в чем заключается механизм расслабления мышц?

В начале расслабление идёт пассивно за счёт эластических компонентов мышцы (сухожилий, связок), а затем активно. Главным моментом в активном расслаблении является секвестрация (sequestrare, лат. – отделять) кальция миоплазмы в его хранилища, т.е. в СПР. Удаление кальция из миоплазмы производит кальциевый насос, главной частью которого является Са++-активируемая Mg++-зависимая АТФ-аза, находящаяся в мембране элементов СПР. В активации этой АТФ-азы принимают участие:

1) большая концентрация кальция в присутствии ионов магния;

2) фосфаты, которые образуются при гидролизе АТФ;

3) белок кальсеквестрин, который находится в мембране цистерн СПР и принимает участие в секвестрации.

Са++-активируемая АТФ-аза расщепляет АТФ, высвобождается энергия и кальций активно нагнетается против градиента концентрации в цистерны СПР. Концентрация кальция в миоплазме становится равной примерно 10-7 М, головки миозина отсоединяются от активных участков актина и мышца расслабляется.

62. какие процессы лежат в основе энергообразования в мышце?

Основная энергетическая система, обеспечивающая работу – анаэробно-гликолитическая. В основе этого пути энергообеспечения лежит процесс гликолиза. Гликолиз – это сложный ферментативный процесс последовательных превращений углеводов (гликогена мышц и глюкозы) протекающий в саркоплазме мышечного волокна без потребления кислорода и сопровождающийся накоплением молочной кислоты. Следовательно, энергетические субстраты гликолиза, необходимые для образования АТФ – гликоген мышц и частично глюкоза, поступающая в мышцы с кровью. Конечный продукт гликолиза – молочная кислота, которая накапливается в мышцах с большой скоростью, поступает в кровь и вызывает выраженное снижение рН. Процесс гликолиза можно разделить на три стадии:

Читайте также:  Антибиотик при воспалении в тканях мышцах

1. Подготовительная стадия. Происходит активация углеводов и образование субстрата биологического окисления.

2. Биологическое окисление и образование первичных макроэргических соединений.

3. Восстановление пирувата с образованием лактата.

Первая стадия начинается с реакции фосфоролиза гликогена или с активации глюкозы при помощи АТФ с участием гексокиназы. В том и другом случае образуется глюкозо-6-фосфат, который превращается во фруктозо-6-фосфат. Это соединение активируется при помощи АТФ и фермента фосфофруктокиназы, и образуется фруктозо-1,6-дифосфат. Под действием фермента альдолазы это соединение распадается на 2 молекулы фосфоглицеринового альдегида.

На 2-й стадии протекает окисление 3-фосфоглицеринового альдегида с участием НАД-дегидрогеназы и фосфорной кислоты. При этом образуется 1,3-дифосфоглицерат – макроэргическое соединение. Далее происходит перефосфорилирование этого соединения с АДФ и образование АТФ путем субстратного фосфорилирования. В следующей реакции остаток фосфата из положения 3 переносится в положение 2, а затем происходит дегидратация 2-фосфоглицерата. Это приводит к образованию фосфоэнолпирувата с макроэргической связью, появление которой обусловлено электронной перестройкой молекулы. Затем вновь происходит реакция субстратного фосфорилирования – перенос макроэргического остатка с фосфоэнолпирувата на АДФ. Образуется еще одна молекула АТФ и пируват (пировиноградная кислота).

На заключительной 3 стадии гликолиза водород, отнятый НАД-дегидрогеназой от 3-фосфоглицеринового альдегида переносится от НАД∙Н2 на пируват, который при этом превращается в лактат (молочную кислоту) при участии фермента лактатдегидрогеназа. Кофермент НАД освобождается таким образом от протонов и электронов водорода и может участвовать в окислении новых молекул 3-фосфоглицеринового альдегида.

Биологическая роль гликолиза заключается в образовании промежуточных макроэргических соединений: дифосфоглицериновой и фосфоэнолпировиноградной кислот. Под действием ферментов эти соединения отдают свои высокоэнергетические фосфатные группировки на АДФ и образуется АТФ.

Ф + АДФ фосфоглицераткиназа АТФ + ФГК

(дифосфоглицериновая кислота и фосфоглицериновая кислота)

Ф + АДФ пируваткиназа АТФ + ПВК

(фосфоэнолпировиноградная кислота и пировиноградная кислота)

Наивысшей скорости гликолиз достигает уже на 30 секунде и обеспечивает поддержание максимальной мощности упражнения в интервале от 30 до 90 секунд. Однако довольно быстрое исчерпание запасов гликогена мышц и резкое повышение концентрации молочной кислоты, образующейся в результате гликолиза, приводит к снижению активности ключевых ферментов и внутриклеточного рН, что приводит к падению скорости гликолиза и подключению аэробных процессов (дыхания).

Мощность процесса менее 750 кал/кг/мин. Мощность зависит в основном от скорости процесса и регулируется активностью ферментов фосфорилазы и фосфофруктокиназы. Мощность достигает максимума с 20-30 секунды, держится 1-2 минуты и постепенно снижается при поступлении кислорода в мышцы, а также при снижении рН.

Емкость процесса около 2-3 минут. Емкость зависит от запасов гликогена в мышцах, от возможностей буферных систем и от устойчивости ферментов к накоплению лактата.

Эффективность низкая – 30-40%, т.к. углеводы расщепляются только до лактата и большое количество энергии расходуется в виде тепла.

Лимитирующим ферментом гликолиза является фосфофруктокиназа. Увеличение активности этого фермента в 5 раз увеличивает валовый поток гликолиза в 1000 раз. Также значительно влияют на процесс гликолиза фермент фосфорилаза, накопление лактата, емкость буферных систем и запасы гликогена в мышцах.

В спорте гликолитическая система энергообеспечения является основной при выполнении физических нагрузок продолжительностью от 30 секунд до 2,5 минут (в данной случае бег на 800м. – 2 минуты) с предельной для этой продолжительности интенсивностью и составляет основу скоростной выносливости. А также обеспечивает возможность ускорения по ходу дистанции и на финише.

Источник

Adblock
detector